Переваривание белков начинается в желудке. Пепсин. Свойства и действие на организм Пепсин где

Добрый день, дорогие читатели! Наверное, вам приходилось встречаться с понятием «пепсин». И почему-то оно постоянно употребляется в связке с определением «говяжий». Хотя известно, что данный фермент применяется для изготовления сыров, в том числе, домашних.

Как эти биологически-лингвистические лабиринты распутать, сейчас я и постараюсь вам рассказать.

Сначала давайте разберемся с основными терминами.

Главное «действующее лицо» этой истории - сычужный фермент и его компоненты. Вырабатывается это вещество в желудках жвачных животных, а конкретнее - железами четвертого отдела желудка, который носит странное название «сычуг».

Это-то природное соединение и используется в качестве катализатора при производстве сыров. Двумя главными составляющими сычужного фермента являются пепсин и химозин. Назначение химозина - это первичное расщепление компонентов молока, в результате которого образуется нерастворимый белок казеин. Последний, в свою очередь, подвергается «разложению на множители» уже с помощью пепсина.

В итоге молоко разделяется на две фракции - творогообразную белковую массу и молочную сыворотку. Причем, белковая составляющая после контакта с двумя элементами сычужного фермента уже разбита на аминокислоты, которые легко перерабатываются организмом.

Главное, что нужно знать о функциях пепсина, это его способность помогать усваивать белок. Без него мы могли бы пить молоко ведрами, и не получать нужной порции столь важного для тканей «строительного» компонента.

Вот так история!

Историки уверяют: открытием того, что такое пепсин в твороге, мы обязаны арабским кочевникам. Понятно, что слова такого они не знали, да и заниматься предметно сыроварением им было просто недосуг. Как это нередко бывает в долгой и увлекательной биографии развития человеческого общества, все произошло случайно.

Передвигаясь по жаркой пустыне, странники везли с собой молоко. Тарой служили мешки, которые изготавливали из желудков домашнего скота. Спустя какое-то время пути, кочевники обнаруживали, что молоко свернулось, превратилось в сгусток, плавающий в полупрозрачной сыворотке.

Пристальному анализу эти компоненты и сам механизм створаживания молока подвергли лишь в сороковые годы прошлого столетия, тогда же появилось и понятие «говяжий пепсин». И до сего дня пепсин является натуральным веществом, его не производят искусственным путем.

Купить сычужный фермент можно и в аптеках, и в специализированных магазинах, выпускается он в виде жидкости или порошка. Применяется в кулинарии для придания мясным блюдам большей мягкости, а также для изготовления творога и сыра разных сортов.

Сыр-бор в подробностях

Зачем пепсин синтезируется в желудках домашнего скота и ряда других парнокопытных?

Изначально сычужный фермент был запрограммирован природой как помощь в расщеплении, усвоении молочного белка новорожденными телятами, ягнятами, козлятами и прочими детенышами жвачных животных. К тому же, он присутствует и в желудочном соке птиц.

Что касается другого компонента сычужного фермента, то есть химозина, то мы не станем вдаваться в детали химического анализа, но остановимся на очень важном моменте.

Чтобы запустить механизм его функционирования, требуется определенная среда: наличие в желудочном соке соляной кислоты, ионов кальция и pH (водородного показателя) меньше 5 единиц. Это надо учитывать, планируя и изготовление сыра в домашних условиях, и его употребление, грамотное смешивание с другими продуктами питания.

Помним, что если кислотность желудка мала, преобладает щелочная среда, то химозин в ней теряет активность, молоко и иные белковые продукты будут плохо усваиваться. Соответственно, не стоит есть домашний и промышленно произведенный сыр, скажем, вместе с лимонами или яблоками, ягодами, абрикосами и бананами, иными «щелочными» лакомствами.

Еще один совет: не стоит закваску готовить самостоятельно. Сложно рассчитать нужные пропорции кислотности, да и процесс может занять от 12 часов до суток. Если не угадаем с оптимальным уровнем кислотообразования, сыр потеряет нежный вкус. Если кислотность сбраживающего состава будет чрезмерно высокой, продукт приобретет горчинку, не всегда приятную на вкус.

В обратном случае наш сыр может быстро испортиться, так как в нем смогут развиваться болезнетворные бактерии.

Раздумывая, как сделать нежный домашний сыр, да еще и не слишком затратный по финансам, лучше выбрать вариант с применением готового говяжьего пепсина.

Говяжий пепсин на стадии подготовки тщательно очищается от жира и иных нерастворимых примесей. На выходе в готовом изделии таких примесей не должно быть более 3% от массы. Препарат изготавливается методом экстракции, затем идет стадия высаливания, итоговый момент - сублимационная сушка. Химозина в составе в среднем около 10%.

Процесс производства напоминает технологию выпуска медицинских препаратов и в идеале должен иметь столь же тщательный контроль на разных стадиях и на финальном этапе тестирования готовой продукции.

Сами себе сыроделы

Итак, мы решили, что предпочтем в наших кулинарных изысканиях пепсин промышленного изготовления. Он вызовет коагуляцию молока за какой-то час или даже чуть меньший отрезок времени, в зависимости от сорта и иных параметров исходного сырья.

Кстати, об экономичности домашнего сыроделия. Всего одного пакетика «магазинного» пепсина хватит на сбраживание 100 литров молока, а на выходе получим порядка 12 килограммов готовой продукции, вкуснейшего и полезного сыра.

Выбирая рецепт для сыра домашнего приготовления, обратите внимание, что если выберетесь за вариант сыроварения без применения пепсина, то для него не годится молоко с малым процентом жирности, а также ультрапастеризованное. Использование пепсина расширяет ассортимент вероятного исходного сырья. Здесь уже подойдут сорта с разной степенью жирности, даже порошковое при некоторой сноровке можно «укротить» и превратить в искомый сыр. Не подойдет только молоко с избытком консервантов.

Практика и производственного сыроделия, и любительских кулинарных экспериментов это с успехом доказывает. С покупным сычужным ферментом можно создавать шедевры: разные мягкие сыры, а также рассольные сорта, брынзу, творог в бесконечных вариациях добавочных компонентов, оттенков, «изюминок».

С говяжьим пепсином любое из этих компонентов меню истинного гурмана приобретает деликатную мягкость, ровную консистенцию без раздражающих комочков, твердых зерен. Да и пикантность вкусовых ощущений добавляется.

Один из вариантов приготовления сычужного сыра.

Растворяем в воде комнатной температуры пепсин, всыпаем его в молоко, подогретое до 35 градусов. Через полчаса или минут 40 увидим, что образовался сырный сгусток. Доводить до готовности на водяной бане при температуре около 40 градусов. Когда получим творог нужной консистенции, отфильтровываем массу, заворачиваем в полотно, отжимаем под прессом. По желанию можно добавить в еще мягкую массу дополнительные ингредиенты.

Наверняка, прочитав эту статью, я вас заинтересовала и одного рецепта для приготовления сыра в домашних условиях, вам будет маловато. Ведь так?

Что вы найдете в этой книге?

рецепты блюд из домашних молочных продуктов. Такие блюда как сметана, сливочное масло, творог, сыр, кефир, йогурт, сливки, сыворотка.
множество цветных фотографии;
простые инструменты для приготовления;
доступная теория по приготовлению блюд в домашних условиях.

Изучив эту книгу и претворив ее рецепты на своей кухне вы и ваша семья по-настоящему оцените вкус приготовленных блюд. Ведь они будут не только вкусными, но и полезными.

Заказать этого чудо-помощника вы можете здесь .

Статьи в тему:

Дорогие друзья, вот мы и «изготовили» домашний сыр с помощью этого особого компонента: говяжьего пепсина.

А если знаете или пробовали приготовить домашний сыр по другому рецепту — делитесь в комментариях. Мне будет интересно прочитать, а потом и попробовать его в деле.

На этом у меня все, до новых встреч!

Пепсин

Пепсин (греч. pépsis - пищеварение) - протеолитический фермент класса гидролаз, вырабатываемый главными клетками слизистой оболочки желудка, осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Пепсин - глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина - полипептидная цепь, которая состоит из 340 , содержит 3 дисульфидные связи (-S-S-) и фосфорную кислоту. Пепсин - эндопептидаза, то есть расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами - тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов - трипсина и химотрипсина, - строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Главные клетки желудка. Вырабатывают пепсиноген, липазы и реннин.

Всего известно до 12 изоформ пепсина (Коротько Г. Ф. , 2006), которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.

По У. Г. Тейлору, в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

Пепсин 1 (собственно пепсин) - максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
Пепсин 2 - максимум активности при рН = 2,1.
Пепсин 3 - максимум активности при рН = 2,4 - 2,8.
Пепсин 5 («гастриксин») - максимум активности при рН = 2,8 - 3,4.
Пепсин 7 - максимум активности при рН = 3,3 - 3,9.

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом, выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него . Пепсин действует только в и при попадании в щелочную среду становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20 до 35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин - на 25-30 % меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируеся и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена. Превращение в пепсин происходит в результате отщепления с N-kонцевого участка пепсиногена нескольк пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как он обладает протеазным и пептидазным действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при < 6 достигая максимума при = 1,5 - 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять ~50 кг яичного , створаживать ~100000 л молока, растворять ~2000 л .

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из желудка. Выпускается в виде порошка (pepsinum ) или в виде таблеток в смеси с ацидином (асіdin-рерsini ), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие).

При недостатке пепсина в организме (и другие) назначается заместительная терапия пепсиосодержащими препаратами.

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления . Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов - и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка - и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает мало пептидных связей в казеине), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105-106 аминокислотами (-) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту - гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количество белка остается в сгустке.

Сыр сулугуни

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95 % химозина и 5-10 % пепсина. Но, для некторых других сыров (,) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

Пепсин - основной протеолитический фермент желудочного сока, относится к группе пептид-гидролаз. Расщепляет белки в основном до полипептидов, хотя среди продуктов расщепления встречаются низкомолекулярные пептиды и аминокислоты. При некоторых патологических состояниях активность пепсина в желудочном соке является одним из диагностических признаков. Содержание профермента П. - пепсиногена - в моче (уропепсина) служит дополнительным диагностическим тестом при исследовании секреторной способности слизистой оболочки желудка. Пепсин применяется также в пищевой и мясомолочной промышленности. Молекулярная масса пепсина составляет около 35 000, изоэлектрическая точка находится при рН ниже 1,0. Пепсин наиболее устойчив при рН около 5,0-5,5. В более кислой среде происходит аутолиз фермента; при рН выше 6,0 наступает его быстрая и практически необратимая инактивация ( пепсин инактивируется также при температуре выше 60°).

В желудочном соке человека и высших млекопитающих наряду с П. присутствует гастриксин - фермент, имеющий сходные с пепсином свойства и гомологичную структуру.

Синтезируется П. главными гландулоцитами слизистой оболочки желудка в виде неактивного предшественника - профермента пепсиногена, который в присутствии соляной кислоты желудочного сока превращается в активный ферментю. В моче млекопитающих, в т.ч. человека, в норме обнаруживается пепсиноген (уро-пепсин ).

Процесс переваривания белков в желудочно-кишечном тракте начинается с действия П. Он расщепляет почти все белки растительного и животного происхождения, за исключением протаминов и кератинов. Оптимум действия пепсина находится при рН 2,0. При рН около 5,0 пепсин створаживает молоко, вызывая превращение казеиногена в казеин. П. способен гадролизовать ряд низкомолекулярных синтетических пептидов и эфиров, в состав которых входят ароматические аминокислоты. Оптимум для гидролиза пепсином многих синтетических субстратов находится при рН 4,0. Пепсин катализирует также реакцию транспептидирования (перенос аминокислотного остатка с одного синтетического субстрата на другой).

Для определения активности пепсина применяют метод Ансона, заключающийся в расщеплении денатурированного гемоглобина с последующим определением в безбелковом фильтрате количества тирозина. Для исследования активности П. в желудочном соке и содержания уропепсина в моче широко используется метод Пятницкого, основанный на определении створаживающей активности фермента.

При ряде заболеваний желудочно-кишечного тракта - хроническом гастрите, язве желудка и двенадцатиперстной кишки (см. Язвенная болезнь ), раке желудка, а также при пернициозной анемии, гипохромной анемии (см. Анемии ) нарушается секреция пепсина. В связи с этим определение в желудочном соке пепсин наряду с соляной кислотой имеет существенное диагностическое значение. Используют также определение в моче уропепсина, содержание которого, как полагают, отражает уровень секреторной способности слизистой оболочки желудка.

Пепсин (Pepsinum), используемый как лекарственное средство, получают из слизистой оболочки желудка свиней. Препарат представляет собой белый или кремовый порошок сладкого вкуса со специфическим запахом, растворимый в воде, в 20 % этиловом спирте и нерастворимый в эфире и хлороформе.

Обычно пепсин обладает довольно низкой протеолитической активностью: 1 г препарата содержит всего 5 мг чистого фермента. Для обеспечения оптимального действия препарата реакция среды в желудке должна быть кислой, а концентрация свободной соляной кислоты - не ниже 0,15-0,2%.

Пепсин применяют для заместительной терапии при расстройствах пищеварения, сопровождающихся секреторной недостаточностью желудка (ахилии, гипоацидных и анацидных гастритах, диспепсиях и др.). Следует учитывать, что главные гландулоциты слизистой оболочки желудка выделяют обычно в избыточных количествах эндогенный П. , как и другие пищеварительные ферменты. Поэтому снижение переваривающей способности желудочного сока при уменьшении его кислотности часто бывает результатом недостаточного выделения соляной кислоты, а не снижения активности или интенсивности образования пепсина. Т.о., при гипоацидных состояниях основным является обеспечение оптимальных условий для переваривания желудочного содержимого, а применение пепсина имеет вспомогательное значение. При анацидных состояниях, когда снижена кислотообразующая функция желудка, целесообразно применять П. в сочетании с разведенной соляной кислотой.

Пепсин назначают внутрь: взрослым по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в порошках или в 1-3% растворе соляной кислоты (10-15 капель на полстакана воды); детям по 0,05-0,3 г в 0,5-1%растворе соляной кислоты.

Противопоказаниями к приему пепсина являются гиперацидный гастрит, обострение язвы желудка. Побочным действием препарат, применяемый в терапевтических дозах, не обладает.

Форма выпуска: порошок. Хранение: в хорошо укупоренных банках в прохладном (от 2 до 15°), защищенном от света месте.

Препарат ацидин-пепсин (Acidin-pepsinum) содержит 1 часть пепсина и 4 части бетаина гидрохлорида, который в желудке гидролизуется с образованием свободной соляной кислоты (0,4 г бетаина соответствуют примерно 16 каплям разведенной соляной кислоты). Таблетки ацидин-пепсина (по 0,5 и 0,25 г ) растворяют в половине стакана воды и принимают 3-4 раза в день во время еды. Аналогичные таблетки, выпускаемые за рубежом, - «Ацидол-пепсин », «Бетацид», «Аципепсол», «Пепсамин».

Библиогр .: Антонов В.К. Химия протеолиза, с. 31, М., 1983; Мосолов В.В. Протеолитические ферменты, с. 101, М., 1971, Радбиль О.С. Фармакологические основы лечения болезней органов пищеварения, с. 78, М., 1976.

Желудком в медицине называется мышечный орган, полый внутри, который находится в левом подреберье человека. Он является резервуаром, в который поступает проглоченная пища, а также местом, где происходит её химическое переваривание. Средний объём пустого желудка человека составляет порядка 500 мл. После приёма пищи его объём увеличивается до 1000 мл. В исключительных случаях возможно растяжение желудка до 4000 мл.

Кроме двух вышеназванных функций желудок осуществляет всасывание и выполняет секрецию веществ, являющихся биологически активными.

Функции желудка

Современная медицина выделяет семь базовых функций желудка:

Эндокринная функция, выражающаяся в выработке ряда веществ, являющихся биологически активными и отдельных гормонов.
Защитная функция, иное наименование - функция бактерицидная. Желудок реализует её за счёт выработки соляной кислоты.
Экскреторная функция, которая усиливается при появлении у человека почечной недостаточности.
Выполнение всасывания некоторых веществ (сахар, соль, вода и т.п.).
Секреция фактора Касла (противоанемического). Она способствует всасыванию из пищи такого витамина, как В12.
Химическая обработка пищи, которая попала в желудок. Для этого используется вырабатываемый им желудочный сок. За 24 часа организм может выработать почти 1,5 литра желудочного сока, содержащего определённый процент HCl и несколько типов ферментов.
Пища накапливается в желудке, обрабатывается определённым образом, затем перемещается в кишечник.

Физиология

С физиологической точки зрения все функции, присущие желудку, подразделяются на моторные функции (считаются наиболее важными), выделительные, секреторные, всасывающие.

Функции секреторные

Данная функция напрямую увязана с выработкой желудочного сока. В чистом виде он представляет собой прозрачную жидкость, не имеющую цвета, которая содержит до 0,5% соляной кислоты. В сутки желудок вырабатывает в среднем порядка двух литров желудочного сока. В соке в достаточно больших количествах присутствуют ферменты - пепсин, и ряд других, менее важных.

Пепсин считается базовым ферментом, выделяемого желудком сока. Его главное назначение заключается в расщеплении белков, относящихся к питьевым. Наиболее эффективно данный фермент работает в кислых средах. При этом его активность весьма велика. Среднее количество пепсина определяется величиной 1 мг на миллилитр сока. Соответственно, суточная норма выработанного пепсина определяется значением в 2 грамма. Такое количество может быть использовано для того, чтобы в течение всего двух часов полностью переварить 100кг белка яиц. То есть, нормально функционирующий желудок за несколько часов (примерно 24) в состоянии переварить количество белка, многократно превышающее то, которое определено физиологическими потребностями организма.

Химозин у взрослого человека содержится в его желудочном соке в весьма незначительных количествах. Одним из присущих ему свойств является створаживание (образование из молока творога).

Кроме двух упомянутых выше веществ, сок содержит воду, а также широкий ассортимент минеральных солей.

Количество желудочного сока в организме человека и кислотность последнего являются величинами переменными. Изменения указанных показателей зависят от образа жизни человека, его возраста и т.п.

Такие показатели, как переваривающая сила, продолжительность выделения ЖС (желудочного сока) и его объёмы, в подавляющей степени зависят от качества и способа приготовления пищи. Максимальное количество, обладающее наивысшей эффективностью переработки, выделяется при употреблении в пищу мяса. Чуть меньше - на хлеб или рыбу. Ещё меньше - на молоко.

Немаловажную роль в процессе, задающем эффективность ЖС и объёмы его отделения, играет объём единовременно принятой пищи. Если человек переел, то способность сока к перевариванию пищи существенно падает, а это приводит к долговременным нарушениям пищеварения. Устранить проблему позволяет приём кефира.

Время переваривания и сроки нахождения пищи в желудке прямо увязаны со способом приготовления блюда и его химическим составом. Если человек здоров, то это время составляет 2 - 7 часов. Чем более грубая пища, тем дольше. Жирная пища находится в желудке порядка 9 часов. Быстрее всего выводится белковая и углеводная, особенно если употребляют её тёплой и в жидком виде.

Желудок здорового человека начинает вырабатывать ЖС уже от внешних возбудителей (визуальные и обонятельные), которые раздражают основные рецепторы.

Желудочная секреция, вырабатываемая организмом в ответ на раздражение употребляемой пищей внутренней полости рта, самостоятельно обеспечивать полное переваривание пищи не может. Именно поэтому, после того, как она попадёт в желудок и вступит в контакт со слизистой, последняя инициирует обильное выделение желудочного сока.

Если человек здоров, то его ЖС в состоянии уничтожать попавшие внутрь болезнетворные микробы. Но при существенно заниженном уровне кислотности, как в желудке, так и в тонкой кишке, скапливается большое количество микроорганизмов, инициирующих возникновение негативных процессов. Например, гниения или брожения, что снижает сопротивляемость организма к воздействию кишечных инфекций.

В соке постоянно содержится слизь, которая покрывает стенки желудка и его дно. В её состав входит большое количество различных неорганических веществ, ряда углеводов и белков. Данная слизь, кроме функций защитного характера, нейтрализует соляную кислоту, тем самым осуществляя её связывание. Также слизь способна понижать пептическую активность ЖС и вычленять витамины групп «С» и «В», защищая их при этом от разрушения.

Содержание соляной кислоты в желудочном соке является важнейшим индикатором здоровья желудка. О расстройстве, присущих ему секреторных функций, свидетельствует уменьшение, либо увеличение уровня последнего. Либо полная остановка выработки соляной кислоты желудком. Расстройство также может быть спровоцировано жвачкой, которую человек жуёт на голодный желудок. Понижение фиксируется в случае заболевания кишечника и ряда иных органов; самого желудка, а также при возникновении заболеваний, которые классифицируются как лихорадочные. Полное отсутствие в ЖС кислоты фиксируется в случае заболевания центральной нервной системы, которое приводит к торможению базовых секреций желудка.

Важную роль для правильного диагноза по указанным показателям играют методы испытаний, которые дают возможность определить истинную причину нарушения секреции. При этом используются специальные таблицы.

Функции моторные (двигательные)

Двигательная функция желудка считается более важной с точки зрения оказания воздействия, как на патологию, так и на физиологию собственно органов пищеварения.

В процессе реализации указанной функции выполняется перетирание поступившей в желудок пищи, её перемешивание и дальнейшее вытеснение в двенадцатиперстную кишку. Рассматриваемая функция осуществляется благодаря согласованной работе ряда его элементов и перистальтических сокращений.

Перистальтика - это наиболее важное слагаемое в двигательной деятельности. Она начинается в течение примерно 7 минут, считая с момента приёма пищи и повторяется с дискретностью в 21 секунду.

Всасывательные функции не срабатывают в отношении абсолютного большинства поступивших в желудок продуктов (если он здоров). Незначительному всасыванию подвергаются: бром, вода и ещё несколько элементов.

Экстректорные функции

Через слизистую выбрасывается ряд элементов, избыток которых выводится из крови. Очень важную роль для организма играет способность, присущая слизистой оболочке желудка - выделять из крови в полость ЖКТ белковые вещества. Они расщепляются имеющимися ферментами, затем вновь всасываются через тонкую кишку в кровь.

Пепсин (Pepsinum) - это фермент желудочного сока. Молекулярный вес 35 000. Молекула пепсина состоит из 340 аминокислотных остатков. Пепсин гидролизует белки до . Оптимальное действие при рН около 2,0. Предшественник пепсина - пепсиноген, вырабатываемый клетками слизистой оболочки желудка, превращается в пепсин в присутствии , содержащейся в желудочном соке. Пепсин - препарат (Pepsinum siccum)- получают экстракцией из слизистой оболочки желудков свиней, овец и телят. Применяют при гипо- и анацидных гастритах, диспепсии. Пепсин назначают внутрь по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в виде порошка или в 1-3% растворе разведенной соляной кислоты. Форма выпуска: порошок.

В фундальных железах желудка ежедневно образуется 1 г пепсиногена, который в полости желудка под действием соляной кислоты активируется, превращаясь в пепсин. Молекулярный вес пепсиногена равен 42 000, пепсина - 35 000. Оптимум рН для пепсина составляет 1,5-2. Большая часть фермента поступает в желудок и играет там активную роль в процессе пищеварения, но некоторое количество пепсиногена переходит в кровяное русло и выделяется почками.

Пепсин расщепляет почти все белки, за исключением некоторых протаминов. Гидролизуются также синтетические пептиды, если по обе стороны разрываемой связи находятся L-аминокислоты. В остальном специфичность в отношении аминокислот незначительна, хотя отмечается предпочтение в отношении ароматических аминокислот.

Пепсин - фермент желудочного сока. Относится к группе протеиназ (см. Протеазы); получен в кристаллическом виде. Мол. в. 35 000, изоэлектрическая точка ок. рН = 1. Кроме пепсина, в желудочном соке (см.) имеется несколько сопутствующих протеолитических ферментов (например, гастриксин).

Наиболее чистые препараты пепсина получают при хроматографии на колонках с диэтиламиноэтилцеллюлозой. Молекула пепсина представляет одиночную полипептидную цепь примерно из 340 аминокислотных остатков. Дефосфорилирование пепсина не уничтожает его ферментативной активности. Пепсин наиболее устойчив при рН=5-5,5, в более кислой среде происходит самопереваривание. Пепсин гидролизует белки до пептидов; среди продуктов гидролиза встречаются и аминокислоты. Гидролизу подвергаются пептидные связи, образованные различными аминокислотными остатками. Пепсин способен катализировать реакцию транспептидации (перенос аминокислотных остатков с одного пептида на другой). Оптимум действия пепсина находится около рН=2; при рН=5 пепсин вызывает створаживание молока, при рН выше 6 быстро инактивируется.

Неактивный предшественник пепсина - пепсиноген, вырабатываемый клетками слизистой оболочки фундальной части желудка, превращается в пепсин в присутствии соляной кислоты, содержащейся в желудочном соке. Процесс активации протекает автокаталитически с максимальной скоростью при рН=2. От N-концевого участка молекулы пепсиногена отщепляется несколько пептидов с общим мол. в. ок. 8000. Выделен ингибитор пепсина - пептид с мол. в. ок. 3000, который образуется из пепсиногена при его превращении в пепсин. Во время активации образуется промежуточное соединение пепсина с полипептидным ингибитором, которое легко диссоциирует при низких значениях рН, а ингибитор переваривается пепсином. При рН>5 диссоциация незначительна и ингибирование пепсина происходит почти в стехиометрических соотношениях.

Пепсин (препарат). Пепсин (Pepsinum siccum) получают экстракцией из слизистых оболочек желудков свиней, овец или телят. Применяют в качестве средства заместительной терапии при острых и хронических заболеваниях пищеварительного тракта, сопровождающихся обеднением желудочного сока эндогенным пепсином. Для лечебного применения пепсин разбавляют до официального стандарта (1:100) молочным сахаром. Назначают внутрь взрослым по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в виде порошка или 1-3% раствора разведенной соляной кислоты; детям - от 0,05 до 0,5 г в 0,5-1% растворе разведенной соляной кислоты. Форма выпуска: порошок.